آنزیم ها گروه ویژه ای از پروتئین ها هستند و توسط سلول های زنده بمنظور ایفای نقش کاتالیزوری در بیش از هزاران واکنش بیوشیمیایی که جزیی از متابولیسم سلولی را تشکیل می دهند ساخته می شوند. امروزه متجاوز از 2000 آنزیم متفاوت شناخته شده است و روز بروز بر تعداد آنها نیز افزوده می شود. از آنجائیکه در دما و pH فیزیولوژیک، واکنش های بدون کاتالیزور، با سرعتی کمتر از حد لازم برای حفظ فعالیتهای حیاتی پیش می روند، لذا وجود آنزیم ها برای متابولیسم ضروری است. بعنوان مثالف در هضم مواد غذایی توسط سیستم گوارشی، آنزیم های مختلفی شرکت دارند که هیدرولیز پروتئین ها به اسیدهای آمینه، پلی ساکاریدها به قندهای سازنده و غیره (بسته به مقدار و نوع ماده غذایی) را طی مدت زمان 3 الی 6 ساعت کاتالیز می نمایند. و این در حالی است که واکنش های مشابه در غیاب آنزیم طی مدت متجاوز از 30 سال به نتیجه خواهند رسید!
آنزیم ها نیز مثل همه کاتالیزورها از قوانین معمول کاتالیز واکنش ها پیروی می کنند. در نتیجه با توجه به قوانین ترمودینامیکی، یک کاتالیزور قادر به تسریع یک واکنش امکان ناپذیر نیست. کاتالیزور در طی واکنش بمصرف نمی رسد و تعداد بسیار ناچیزی از مولکول های آن قادر است یک واکنش را بدفعات زیاد کاتالیز نماید. و در نهایت اینکه یک کاتالیزور نقطه تعادل واکنش را تغییر نمی دهد. در نقطه تعادل واکنش، سرعت واکنش روبه پیش برابر با سرعت واکنش در جهت عکس آن خواهد بود و در آن نقطه سوبسترا و محصول واکنش هر کدام دارای غلظت تعادلی معینی خواهند بود که از خصوصیات ویژه آن واکنش محسوب می شود. این نقطه تعادل ممکن است در جهت بیشینه حضور محصول واکنش مانند : 1% سوبسترا: 99% محصول یا به نفع سوبسترا موردی مانند، 80% : 20% و یا بصورت تعادل همگن مانند 50% : 50% باشد. برای مثال ایزومریزاسیون گلوکز به فروکتوز توسط آنزیمی به نام گلوکز ایزومراز کاتالیز می شود. وقتی واکنش از حالت 100% گلوکز شروع شده و در جهت رسیدن به تعادل پیش رود، بعد از برقراری حالت تعادل، 45% فروکتوز و 55% گلوکز خواهیم داشت. کاتالیزور نقطه تعادل واکنش را تغییر نمی دهد، اما از زمان لازم برای رسیدن به حالت مزبور می کاهد. آنزیم ها از نقطه نظر موارد ذکر شده تفاوتی با سایر کاتالیزورها ندارند، اما دو ویژگی خاص خود را دارند بطوریکه میزان حضور آنها محدودتر از دیگر کاتالیزورها بوده و دیگر اینکه در مقایسه از ویژگی و فعالیت کاتالیزوری بمراتب بالاتری برخوردارند.
ویژگی عمل و جایگاه فعال
شاید بتوان گفت بارز ترین خصوصیت واکنش های آنزیمی ویژگی عمل آنها است. کاتالیزورهای شیمیائی انتخابگری بسیار محدودی نشان می دهند، حال آنکه آنزیم ها ویژگی بسیار بالائی را نسبت به واکنش دهنده ها و همچنین نوع پیوندهای شرکت کننده در واکنش، ابراز می کنند. میزان ویژگی عمل آنزیم در واکنش تحت دامنه مطلق تا نسبتاً گسترده متفاوت است. برای مثال، اوره آز (Urease) روی سوبسترای خود یعنی اوره (NH2-CO-NH2)، بصورت کاملاً اختصاصی عمل می کند بطوریکه حتی مقادیر ناچیزی از مشابه های ساختمانی آن (نظیر تیواوره NH2-SO-NH2) نیز توسط این آنزیم قابل هیدرولیز نیستند. در مقابل هگزوکیناز (Hexokinase) از عملکرد اختصاصی کمتری برخوردار است و نسبت به تعداد معدود مولکول های هگزوز با توجه به گروه عاملی مشترک آنها ویژگی عمل نشان می دهد.
این آنزیم علاوه بر گلوکز، فسفوریلاسیون چندین قند دیگر نظیر مانوز و فروکتوز را نیز کاتالیز می کند، اما قادر به کاتالیز واکنش مشابه روی گالاکتوز، گزیلوز و مالتوز و یا ساکارز نیست. آنزیم ها علاوه بر اینکه نسبت به سوبسترا بصورت اختصاصی عمل می کنند بطور روشنی، نسبت به محصول واکنش نیز ویژگی عمل دارند و بدینوسیله اطمینان از آلوده نشدن محصول نهایی با دیگر محصولات جانبی واکنش را تأمین می نمایند. در نتیجه در فسفوریلاسیون اشاره شده برای گلوکز، محصول واکنش انحصاراً گلوکز6- فسفات خواهد بود و در طی واکنش مزبور هیچ فسفوگلوکز دیگری (نظیر گلوکز -1- فسفات) تشکیل نخواهد شد. تشکیل محصول فرعی در طی واکنش های جانبی ناخواسته یکی از مشکلات مهم واکنش هایی است که در آنها با ویژگی ناچیز کاتالیزورهای شیمیائی درگیر هستیم. یکی از امتیازهای مفید عملکرد اختصاصی آنزیم، در تعداد مواردی است که می توانند بین ایزومرهای فضایی مربوط به یک مولکول سوبسترا بطور انتخابی تمیز قائل شوند. ویژگی فضایی مزبور را می توان در مورد آنزیم D- آمینو اسید اکسیداز که بطور اختصاصی فقط روی D- آمینو اسیدها عمل می کند و اکسیداسیون ایزومرهای فضائی نوع L- آمینو اسید را کاتالیز نمی کند، نشان داد.
کلام آخر اینکه، گروههائی از آنزیم ها نسبت به نوع پیوندهای شرکت کننده در واکنش ویژگی عمل ابراز می دارند. این مورد به وضوح در پروتئازها دیده می شود. پروتئازها پیوندهای پپتیدی بین باقیمانده های اسید آمینه در زنجیرهای پپتیدی را هیدرولیز می نمایند. پروتئازهای مختلف نسبت به پیوندهای پپتیدی موجود بین باقیمانده اسید آمینه های معین، ویژگی عمل نشان می دهند. برای مثال، ترومبین (Thrombin)، یک پروتئاز موجود در خون، با ویژگی عمل خود صرفاً پیوند پپتیدی بین باقیمانده های آرژنین و گلیسین یعنی Arg-Gly- را هیدرولیز می کند. تریپسین (Tripsin)، پروتئاز پانکراس، پیوندهای پپتیدی را که در مجاورت باقیمانده اسیدهای آمینه دارای بار مثبت هستند (یعنی لیزین یا آرژنین)، را هیدرولیز می کند Lys-Y- یا Arg-X – سایر پروتئازها نظیر پپسین (Pepsin) و سابتیلیزین (Subtilysin) ویژگی عمل بمراتب کمتری دارند و قادر به هیدرولیز پیوندهای پپتیدی متعددی در یک زنجیر پلی پپتیدی می باشند.
ویژگی عمل برای واکنش آنزیمی یک خصوصیت ذاتی محسوب می شود چرا که واکنش در ناحیه معینی از آنزیم که ساختار هماهنگی با گروه های خاصی از عوامل شرکت کننده در واکنش را دارد صورت می پذیرد. این ناحیه را جایگاه فعال می نامند (شکل 1-1). جایگاه فعال عموماً یک جیب، شکاف و یا محفظه ای در سطح آنزیم است. ساختار جایگاه فعال بنحوی است که تعداد معدودی از ریشه های اسید آمینه در تماس با ملکول سوبسترا قرار می گیرند. از آنجائیکه باقیمانده های اسید آمینه تشکیل دهنده جایگاه فعال ترجیحاً با گروه ها یا نواحی مستقر روی مولکول سوبسترا بر هم کنش نشان می دهند، لذا جایگاه تمایل شدیدی نسبت به سوبسترای مربوطه دارد. در نتیجه با اتصال سوبسترا، کمپلکس آنزیم – سوبسترا (ES) تشکیل می شود. در تشکیل اتصال مزبور بین سوبسترا و باقیمانده های اسید آمینه جایگاه فعال، هیچگونه بر هم کنش از نوع کوالان وجود ندارد. لذا مولکول سوبسترا باید دارای شکل و یا گروه های عاملی مناسبی باشد که بتواند با قرار گرفتن در جایگاه فعال آنزیم در برهم کنش ها شرکت نماید. آنزیم هائی که ویژگی عمل مطلق دارند نیازمند برهم کنش و شکل بسیار دقیقی هستند که صرفاً در مولکول های خاصی از سوبستراها یافت می شود. آنزیم هایی که ویژگی عمل آنها کمتر است، از جایگاه فعال انعطاف پذیرتری برخوردارند و در نتیجه می توانند گستره وسیعی از مولکول های سوبسترا را پذیرا باشند. ریشه های اسید آمینه جایگاه مستقیماً در واکنش کاتالیزوری شرکت می کنند و در بالا بردن قدرت کاتالیزوری واکنش های آنزیمی به میزان زیادی مسئول هستند (شکل 1-1).